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Verlängerung der Lebensdauers-Zeitschrift

LE Magazine im Januar 2001
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Carnosine

Schutzwirkungen von carnosine gegen Malondialdehyd-bedingte Giftigkeit in Richtung zu kultivierten endothelial Zellen des Rattengehirns.

Malondialdehyd (MDA) ist ein schädliches Endprodukt der Lipidperoxidation. Das natürlich vorkommende Dipeptid carnosine (Beta--alanyl-Lhistidin) wird im Gehirn und in belebten Geweben bei Konzentrationen bis 20 Millimeter gefunden. Neue Studien haben gezeigt, dass carnosine Proteine gegen die Vernetzung schützen kann, die von Aldehyde-enthaltenem Zucker und von den glykolytischen Vermittlern vermittelt wird. Hier haben wir nachgeforscht, ob carnosine gegen Malondialdehyd-bedingten Proteinschaden und zelluläre Giftigkeit schützend ist. Die Ergebnisse zeigen, dass carnosine (1) kultivierte endothelial Zellen des Rattengehirns gegen MDA-bedingte Giftigkeit schützen kann und (2) MDA-bedingte Proteinänderung hemmen (Bildung von Querverbindungen und von Karbonylgruppen).

Neurosci Lett 1997 am 5. Dezember; 238(3): 135-8

Das antihypertensive Hydralazin ist ein leistungsfähiger Reiniger des Akroleins.

Rezente Arbeit zeigt das in hohem Grade giftige Alpha, Beta-ungesättigtes Aldehydeakrolein wird gebildet während des Peroxydierens von mehrfach ungesättigten Lipiden an und erwägt die Möglichkeit, dass sie als „toxikologischer zweiter Bote“ während der oxydierenden Zellverletzung arbeitet. Akrolein reagiert schnell mit den Proteinen und bildet Addukte, die Karbonylgruppen behalten. Schaden durch diesen Weg trägt möglicherweise folglich zur Belastung von carbonylated Proteinen in den Geweben bei. Diese Arbeit wertete einige Aminmittel mit bekannten Aldehydeausstossen- von Unreinheiteneigenschaften aus, damit ihre Fähigkeit Protein carbonylation durch Akrolein vermindert. Die geprüften Mittel waren: (i) die glycoxidation Hemmnisse, das aminoguanidine und das carnosine; (ii) das Antihypertensivum, Hydralazin; und (iii) das klassische Karbonylreagens, methoxyamine. Jedes Mittel verminderte carbonylation eines vorbildlichen Proteins, Rinderserumalbumin, während der Reaktionen mit Akrolein an neutralem pH und an 37 Grad C. Jedoch war das leistungsfähigste Mittel Hydralazin, das stark carbonylation unter diesen Bedingungen unterdrückte. Studie der Rate der Reaktion zwischen Akrolein und den verschiedenen Aminen in einem proteinfreien abgedämpften System stützte diese Ergebnisse, da Hydralazin mit Akrolein mit Rate 2-3mal schneller als seine Reaktion mit den anderen Reinigern reagierte. Geschützte lokalisierte Hepatocytes Maus des Hydralazins Dehydrogenase-katalysierten auch gegen Zelltötung durch Allylalkohol, der in-situalkohol durchmacht, Umwandlung zum Akrolein.

Redoxreaktions-Repräsentant 2000; 5(1): 47-9

Carnosine reagiert mit einem glycated Protein.

Oxidation und glycation verursachen Bildung von Gruppen des Karbonyls (Co) in den Proteinen, eine Eigenschaft des zellulären Alterns. Das Dipeptid carnosine (Beta--alanyl-Lhistidin) wird häufig in langlebigen Säugetier- Geweben bei verhältnismäßig hohen Konzentrationen gefunden (bis 20 Millimeter). Vorhergehende Studien zeigen, dass carnosine mit Aldehydeen und Ketonen mit niedrigem Molekulargewicht reagiert. Wir überprüfen hier die Fähigkeit von carnosine, mit den Gruppen des Ovalbumins Co zu reagieren, die durch Behandlung des Proteins mit methylglyoxal erzeugt werden (MG). Ausbrütung des MG-behandelten Proteins mit carnosine beschleunigte eine langsame Abnahme in Co-Gruppen, wie durch Dinitrophenylhydrazinreaktivität gemessen. Ausbrütung von [(14) C] - carnosine mit MG-behandeltem Ovalbumin ergab einen radioaktiven Niederschlag auf Zusatz der Trichloressigsäure (TCA); dieses wurde nicht mit Steuerung, unbehandeltes Protein beobachtet. Das Vorhandensein des Lysins oder des n (Alpha) - Methylester des Acetylglycyllysins verursachte eine Abnahme am TCA-präzipitierbaren radiolabel. Carnosine hemmte auch Vernetzung des MG-behandelten Ovalbumins zum Lysin und zum normalen, unbehandelten Alpha-crystallin. Wir stellen fest, dass carnosine mit den Gruppen des Proteins Co reagieren (bezeichnet „carnosinylation“) und ihre schädliche Interaktion mit anderen Polypeptiden dadurch modulieren kann. Es wird dass vorgeschlagen, wenn ähnliche Reaktionen intrazellulär auftreten, dann konnten bekannte „Antialtern“ Aktionen der carnosines, mindestens teilweise, durch das Dipeptid erklärt zu werden, welches die Inaktivierung/den Abbau von den schädlichen Proteinen erleichtert, die Karbonylgruppen tragen.

Freies Radic Biol.-MED 2000 am 15. Mai; 28(10): 1564-70

Giftwirkungen des Beta-amyloid (25-35) auf verewigter endothelial Zelle des Rattengehirns: Schutz durch carnosine, homocarnosine und Beta-alanin.

Der Effekt einer beschnittenen Form des Neurotoxinbeta-amyloidpeptids (A beta25-35) auf endothelial Gefäßzellen des Rattengehirns (Zellen RBE4) wurde in der Zellkultur studiert. Giftwirkungen des Peptids wurden bei 200 microg/ml gesehen A, die unter Verwendung einer mitochondrischen Beta sind Reduzierungsprobe der Dehydrogenasetätigkeit (MTT), einer Laktatdehydrogenasefreigabe und eines Glukoseverbrauchs. Zellschaden konnte vollständig verhindert werden bei 200 microg/ml A, die Beta sind und teilweise bei 300 Beta microg/ml A, durch das Dipeptid carnosine. Carnosine ist ein natürlich vorkommendes Dipeptid, das an den hohen Stufen im Hirngewebe und in belebtem Muskel von Säugetieren einschließlich Menschen gefunden wird. Vertreter, die die Eigenschaften teilen, die carnosine, wie Beta-alanin, homocarnosine, das anti--glycating Mittel aminoguanidine ähnlich sind und die Antioxidanssuperoxidedismutase (RASEN), auch retteten teilweise Zellen, obgleich nicht so effektiv wie carnosine. Wir fordern, dass der Mechanismus von carnosine Schutz in seinen anti--glycating und Oxydationsbremswirkungen liegt, die im neuronalen und endothelial Zellschaden während der Alzheimerkrankheit impliziert werden. Carnosine ist möglicherweise deshalb ein nützliches therapeutisches Mittel.

Neurosci Lett 1998 am 13. Februar; 242(2): 105-8

Wasserstoff Hyperoxyd-vermittelte Proteinoxidation in den jungen und alten Fibroblasten des Menschen MRC-5.

Es wird vorgeschlagen, dass der Alterungsprozess von der Aktion von freien Radikalen abhängig ist. Einer der Höhepunkte der altersbedingten Änderungen des zellulären Metabolismus ist die Ansammlung von oxidierten Proteinen. Die anwesende Untersuchung wurde aufgenommen, um die Verbreitung-bedingten Änderungen in der Proteinoxidation und in der proteasome Tätigkeit während und nach einem akuten oxidativen Stress aufzudecken. Es könnte demonstriert werden, dass die Tätigkeit des cytosolic proteasomal Systems während des wuchernden Alterns von menschlichen Fibroblasten MRC-5 sinkt und nicht in der Lage ist, oxidierte Proteine in den alten Zellen leistungsfähig zu entfernen. Während in den Primärzellen Abbau von oxidierten Proteinen von einer Zunahme des Gesamtproteinumsatzes begleitet wurde, könnte diese Zunahme des Proteinumsatzes nicht gesehen werden der alten Fibroblasten MRC-5. Deshalb zeigen unsere Studien, dass alte Fibroblasten für die Ansammlung von oxidierten Proteinen nach oxidativem Stress viel anfälliger sind und nicht in der Lage sind, diese oxidierten Proteine wie junge Fibroblasten so leistungsfähig zu entfernen.

Bogen-Biochemie Biophys 2000 am 1. März; 375(1): 50-4

Carnosine schützt sich gegen excitotoxic Zelltod unabhängig der Effekte auf reagierende Sauerstoffspezies.

Die Rolle von carnosine, von N-acetylcarnosine und von homocarnosine als Reinigern von reagierenden Sauerstoffspezies und Schutzen gegen den neuronalen Zelltod, der zu den excitotoxic Konzentrationen von kainate und von N-Methyl--D-Aspartat zweitens ist, wurde unter Verwendung der akut getrennten Kleinhirnkörnchenzellneuronen und Fluss Cytometry studiert. Wir finden, dass carnosine, N-acetylcarnosine und homocarnosine bei physiologischen Konzentrationen alle stark sind, wenn sie Fluoreszenz von 2' unterdrücken, 7' - Dichlorofluoreszein, das mit intrazellulär erzeugten reagierenden Sauerstoffspezies reagiert. Jedoch war nur carnosine im gleichen Konzentrationsbereich effektiv, wenn es den apoptotic neuronalen Zelltod verhinderte, studiert unter Verwendung einer Kombination der DNA-Schwergängigkeitsfärbung, propidium Jodids und einer Leuchtstoffableitung der Phosphatidylserin-bindenen Färbung, Annexin-V. Unsere Ergebnisse zeigen an, dass carnosine und bezogene Mittel effektive Reiniger von den reagierenden Sauerstoffspezies sind, die durch Aktivierung von ionotropic Glutamatempfängern erzeugt werden, aber dass diese Aktion nicht excitotoxic Zelltod verhindert. Irgendein anderer Prozess, der für carnosine aber nicht die in Verbindung stehenden Mittel empfindlich ist, ist ein kritischer Faktor im Zelltod. Diese Beobachtungen zeigen an, dass mindestens diesen in den reagierenden Sauerstoffspezies des Systems Generation kein Hauptbeitragender zum excitotoxic neuronalen Zelltod ist.

Neurologie 1999; 94(2): 571-7

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