Verlängerung der Lebensdauers-Blutprobe-Superverkauf

Verlängerung der Lebensdauers-Zeitschrift

LE Magazine im Januar 2001

Bild

Seite 5 von 5

 

Hinweise

Aksenova Millivolt, Aksenov, das, Markesbery WR, et al. alternd in einem Teller MEIN ist: Alter-abhängige Änderungen des neuronalen Überlebens, der Proteinoxidation und des Kreatinkinase BB-Ausdrucks in der langfristigen hippocampal Zellkultur. J Neurosci Res. 1999; 58(2):308-17.

Atwood-CS, Moir RD, Huang X, et al. drastische Anhäufung von Alzheimer AB durch Cu (II) wird durch die Bedingungen verursacht, die physiologische Azidose darstellen. J-Biol. Chem. 1998; 273(21):12817-26.

Berlett BS, Stadtman ER. Proteinoxidation im Altern, in der Krankheit und im oxidativen Stress. J-Biol. Chem. 1997; 272(33):20313-6.

Bierhaus A, Hofmann MA, Ziegler R, altert et al. und ihre Interaktion mit den Alter-Empfängern in der Kreislauferkrankung und im Diabetes mellitus. I. Das ALTERS-Konzept. Kardiovaskuläre Forschung. 1998; 37(3):586-600.

Boldyrev A, Lied R, Lawrence D, et al. Carnosine schützt sich gegen excitotoxic Zelltod unabhängig der Effekte auf reagierende Sauerstoffspezies. Neurologie. 1999; 94(2):571-7.

Beweis Boldyrev AA, Stvolinsky SL, Tyulina OV, et al. biochemisches und physiologischer, dass carnosine ein endogenes neuroprotector gegen freie Radikale ist. Zelle Mol Neurobiol. 1997; 17(2):259-71.

Brownson C, Hipkiss AR. Carnosine reagiert mit einem glycated Protein. Freies Radic Biol.-MED. 2000; 28(10):1564-70.

Burcham-PC, Kerr-SEITE, Fontaine F. Das antihypertensive Hydralazin ist ein leistungsfähiger Reiniger des Akroleins. Redoxreaktions-Repräsentant. 2000; 5(1):47-9.

Burcham-PC, Kuhan YT. Verminderte Anfälligkeit zur Proteolyse nach Proteinänderung durch den Lipidperoxidationsproduktmalondialdehyd: hemmende Rolle für die querverbundenen und noncrosslinked genäherten Proteine. Bogen-Biochemie Biophys. 1997; 340(2):331-7.

Butterfield DA. Alzheimer oxidativer Stress des Bamyloid-Peptids und des freien Radikals. Gilbert DL und Colton CA, Herausgeber. Reagierende Sauerstoffspezies in den biologischen Systemen: eine interdisziplinäre Annäherung. New York, 1999. S. 609-638.

CD Carney JM, Smith, Carney morgens, et al. Altern und Sauerstoff-bedingte Änderungen in der Gehirnbiochemie und -verhalten. Ann NY Acad Sci. 1994; 738:44-53.

PET Carney JM, Starke-Reeds, Oliver KN, et al. Umkehrung der altersbedingten Zunahme der Gehirnproteinoxidation, Abnahme an der Enzymaktivität und Verlust im zeitlichen und räumlichen Gedächtnis durch chronische Verwaltung des Drehbeschleunigungabfangenmittel-N-tert-Butyl-Alpha phenylnitrone. Proc nationales Acad Sci USA. 1991; 88(9):3633-6.

Cherny-RA, Legg JT, McLean CA, et al. wässrige Auflösung von den stârkeartigen Ablagerungen der Alzheimerkrankheit AB durch biometal Entleerung. J-Biol. Chem. 1999; 274(33):23223-8.

Doble A. Die Rolle von excitotoxicity in der neurodegenerativen Erkrankung: Auswirkungen für Therapie. Pharmacol Ther. 1999; 81(3):163-221.

Forster MJ, Dubey A, Dawson Kilometer, et al. altersbedingte Verluste von kognitiven Funktions- und Bewegungsfähigkeiten in den Mäusen sind mit oxydierendem Proteinschaden im Gehirn verbunden. Proc nationales Acad Sci USA. 1996; 93(10):4765-9.

Gille JJ, Pasman P, van Berkel CG, et al. Effekt von Antioxydantien auf hyperoxia-bedingten chromosomalen Bruch in den chinesischen Hamstereierstockzellen: Schutz durch carnosine. Mutagenese. 1991; 6(4):313-8.

Gulyaeva Nanovolt. Superoxide-Ausstossen- von Unreinheitentätigkeit von carnosine in Anwesenheit der Kupfer- und Zinkionen. Biochemie (Moskau). 1987; 52 (7-teiliges 2): 1051-4.

Gulyaeva Nanovolt, Dupin morgens, Levshina IP. Carnosine verhindert Aktivierung der frei-radikalen Lipidoxidation während des Druckes. Biol.-MED Stier-Exp. 1989; 107(2):148-152.

Hayflick L. Die begrenzte in-vitrolebenszeit der menschlichen diploiden Zelle belastet. Exp-Zelle Res. 1965; 37:614-36.

Hayflick L, Moorhead PS. Die Serienbearbeitung der menschlichen diploiden Zelle belastet. Exp-Zelle Res. 1961; 25:585-621.

Hipkiss AR, Brownson C. Eine mögliche neue Rolle für das Antialternpeptid carnosine. Zelle Mol Life Sci. 2000; 57(5):747-53.

Hipkiss AR, Chana H. Carnosine schützt Proteine gegen methylglyoxal-vermittelte Änderungen. Biochemie Biophys Res Commun. 1998; 248(1):28-32.

Hipkiss AR, Michaelis J, Glycosylation Syrris P. Non-enzymatic des Dipeptids L-carnosine, ein mögliches anti-Protein-Kreuz-Verbindungsmittel. FEBS Lett. 1995; 371(1):81-5.

Hipkiss AR, Michaelis J, Syrris P, et al. Strategien für die Erweiterung der Menschenlebenspanne. Perspect-Summen Biol. 1995; 1:59-70.

Hipkiss AR, Preston JE, Himswoth Papierlösekorotron, et al. Schutzwirkungen von carnosine gegen Malondialdehyd-bedingte Giftigkeit in Richtung zu kultivierten endothelial Zellen des Rattengehirns. Neurosci Lett. 1997; 238(3):135-8.

Hipkiss AR, Preston JE, Himsworth Papierlösekorotron, et al. Pluripotent-Schutzwirkungen von carnosine, ein natürlich vorkommendes Dipeptid. Ann NY Acad Sci. 1998; 854:37-53.

Horning Mitgliedstaat, Blakemore LJ, Trombley PQ. Endogene Mechanismen von neuroprotection: Rolle des Zinks, des Kupfers und des carnosine. Brain Res. 2000; 852(1):56-61.

Huang X, Cuajungco-Parlamentarier, Atwood-CS, et al. Cu (II) Ermöglichung von Neurotoxizität Alzheimer AB. Wechselbeziehung mit zellfreier Wasserstoffperoxidproduktion und Metallreduzierung. J-Biol. Chem. 1999; 274(52):37111-6.

Ikeda D, Wada S, Yoneda C, et al. Carnosine regt Vimentinausdruck in kultivierten Rattenfibroblasten an. Zelle Struct Funct. 1999; 24(2):79-87.

Kantha SS, Wada S, Tanaka H, et al. Carnosine stützt das Zurückhalten der Zellmorphologie in der ununterbrochenen Fibroblastkultur, die Ernährungsbeleidigung unterworfen wird. Biochemie Biophys Res Commun. 1996; 223(2):278-82.

Kasai H. Analysis einer Form oxydierenden DNA-Schadens, 8 hydroxy-2'-deoxyguanosine, als Markierung des zellulären oxidativen Stresses während der Karzinogenese. Mutat Res. 1997; 387(3):147-63.

McFarland GA, Holliday R. Retardation des Alterns der kultivierten menschlichen diploiden Fibroblasten durch carnosine. Exp-Zelle Res 1994; 212(2):167-75.

McFarland GA, Holliday R. Further-Beweis für die verjüngenden Effekte des Dipeptids L-carnosine auf kultivierte menschliche diploide Fibroblasten. Exp Gerontol. 1999; 34(1):35-45.

Markieren Sie RJ, Lovell MA, Markesbery WR, et al. Eine Rolle für hydroxynonenal 4, ein Aldehydprodukt der Lipidperoxidation, in der Unterbrechung des Ionhomeostasis und des neuronalen Todes verursacht durch stârkeartiges Beta-peptid. J Neurochem. 1997; 68(1):255-64.

Kauen Sie G, Mayer S, Michaelis J, et al. Einfluss von modernen glycation Endprodukten und Alter-Hemmnisse auf Kernbildung-abhängiger Polymerisierung des Beta-amyloidpeptids. Acta Biochim Biophys. 1997; 1360(1):17-29.

Kauen Sie G, Schinzel R, Loske C, et al. Alzheimerkrankheit--synergistische Effekte des Glukosedefizits, des oxidativen Stresses und der fortgeschrittenen glycation Endprodukte. Zeitschrift des neuralen Getriebes. 1998; 105(4-5):439-61.

Nagai K, Suda T, Kawasaki K, et al. Aktion von carnosine und Beta-alanin auf Wundheilung. Chirurgie. 1986; 100(5):815-21.

Preston JE, Hipkiss AR, Himsworth Papierlösekorotron, et al. Giftwirkungen des Beta-amyloid (25-35) auf verewigter endothelial Zelle des Rattengehirns: Schutz durch carnosine, homocarnosine und Beta-alanin. Neurosci Lett. 1998; 242(2):105-8.

Quinn PJ, Boldyrev AA, Formazuyk VE. Carnosine: seine Eigenschaften, Funktionen und möglichen therapeutischen Anwendungen. Mol Aspects Med. 1992; 13(5):379-444.

Schmidt morgens, Yan Sd, Wautier JL, et al. Aktivierung des Empfängers für moderne glycation Endprodukte: ein Mechanismus für chronische Gefäßfunktionsstörung in zuckerkrankem vasculopathy und in der Atherosclerose. Circ Res. 1999; 84(5):489-97.

Smith MA, Sayre LM, Anderson VE, et al. cytochemische Demonstration vom oxydierenden Schaden in der Alzheimer Krankheit durch immunochemische Verbesserung der Karbonylreaktion mit Dinitrophenylhydrazin 2,4. J Histochem Cytochem. 1998; 46(6):731-5.

Stadtman ER. Proteinoxidation und -altern. Wissenschaft. 1992; 257(5074):1220-4.

Stadtman ER, Levine RL. Proteinoxidation. Ann NY Acad Sci. 2000; 899:191-208.

Stuerenburg HJ, Kunze K. Concentrations des freien carnosine (ein mutmaßliches Membran-schützendes Antioxydant) in den menschlichen Muskelbiopsien und in den Rattenmuskeln. Bogen Gerontol Geriatr. 1999. 29: 107-113.

Stvolinsky SL, Kukley ml, Dobrota D, et al. Carnosine: ein endogenes neuroprotector im ischämischen Gehirn. Zelle Mol Neurobiol. 1999; 19(1):45-56.

Thomas T, Thomas G, McLendon C, et al. b-Amyloid-vermitteltes vasoactivity und endothelial Gefäßschaden. Natur. 1996; 380(6570):168-71.

de la Torre JC. Cerebromicrovascular-Pathologie in der Alzheimerkrankheit verglich mit normalem Altern. Gerontologie. 1997; 43(1-2):26-43.

Vizioli HERR, Blumen G, Almeida OP, et al. Effekte von carnosine auf die Entwicklung des Schwamm-bedingten Granulationsgewebes der Ratte. II. Histoautoradiographic-Bemerkungen zur Kollagenbiosynthese. Zelle Mol Biol. 1983; 29(1):1-9.

Wang morgens, MA C, Xie ZH, et al. Gebrauch des carnosine als natürliche Antialterndroge für Menschen. Biochemie (Moskau). 2000; 65(7):869-71.

Yan Sd, Chen X, Fu J, et al. RASEREI und Amyloid-Betapeptidneurotoxizität in der Alzheimerkrankheit. Natur. 1996; 382(6593):685-91.

Yuneva MO, Bulygina ER, tapferes Sc, et al. Effekt von carnosine auf Alter-bedingte Änderungen in Altern-beschleunigten Mäusen. J-Anti-Altern-MED. 1999; 2(4):337-42.

Zaloga GP, Roberts Fotorezeptor, schwarzes Kilowatt. Carnosine ist ein neuer Peptidmodulator des intrazellulären Kalziums und der Zusammenziehbarkeit in den Herzzellen. Morgens J Physiol 1997; 272 (1 Pint 2): H462-8.

 


 

Zurück zu dem Zeitschriften-Forum