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Verlängerung der Lebensdauers-Zeitschrift

LE Magazine im März 2004
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Ein Kommentar auf geändertem Zitrusfrucht-Pektin
durch Stephen B. Strum MD, FACP

Verlängerung der Lebensdauer ist an der vordersten Reihe gewesen, wenn sie Aufmerksamkeit zu den wichtigen Fortschritten in der Medizin in den letzten 20 Jahren holte. Der Artikel dieses Monats durch Romy Fox auf geändertem Zitrusfruchtpektin (MCP) fährt in dieser Tradition fort. Dieses ist ein nachdenklich stimmend Artikel, den Verlängerung der Lebensdauers-Mitglieder lesen sollten. Mein Kommentar auf diesem Artikel konzentriert sich auf MCP und sein Verhältnis zur Steuerung von Krebs. Damit der Leser versteht diesen Aspekt von MCP, ist es notwendig, dass ich zuerst bespreche, wie MCP auf die spezifischen Zellprodukte einwirkt, die Kohlenhydrat-bindene Proteine oder galectins genannt werden.

Die Konzeptkommunikation mit zwei Kernen und Balance-sind zu den Welten von Menschlichkeit und von Biologie kritisch. Kommunikation zwischen den gesunden oder normalen Zellen ist zu ihren vielen Funktionen und zu Überleben wesentlich. Was hervorgehoben werden muss, ist, dass dieses auch wahr ist, da es auf der Funktion und dem Überleben von Krebszellen sich bezieht. Es ist klar geworden, dass die wichtigen Strategien, die für die „gesunde“ Zelle auch arbeiten, wesentliche Strategien für den „Feind“ oder Krebszelle sind. Zelle-zu-Zellkommunikation ist- deshalb zum Zellüberleben kritisch. Ein Hauptaspekt dieser Interaktion bezieht sich auf der Fähigkeit von Tumorzellen auf zusammenhängenden Gruppen der Form. Wie in den menschlichen Interaktionen, gibt es Stärke in den Zahlen, wenn es um Krebszellen geht. Gruppen von Tumorzellen sind in der Lage, Zerstörung durch das Immunsystem des Körpers zu überleben, weil Immunität gut beim Beschäftigen eine niedrige Tumorbelastung d.h. kleine Mengen des Tumors arbeitet.

Die fachkundigen Proteine, die innerhalb der Krebszellen ermittelt werden, erleichtern Krebszellbindekraft mit dem Ergebnis der aufhäufenden oder gruppierenden Zelle. Dieses beschleunigt der Reihe nach das Wachstum und die Verbreitung der Feindseligkeit, wie in den Diagrammen dargestellt, die den Artikel begleiten. Diese Proteine werden Kohlenhydrat-bindene Proteine oder lectins genannt. Von den 14 lectins, die bis jetzt identifiziert werden, ist das, das im Krebsprozeß am wichtigsten aussieht, galectin-3.

Wenn wir Krebszellen von zusammen aufhäufen blockieren und ihr Festhalten an Zielstandorten auf Blutgefäßwänden auch verhindern können, können wir Therapien, die Krebsproduktion, die Adhäsion, Migration, Wachstum, Weiterentwicklung und Metastase von Krebszellen beeinflussen, und sogar Krebszelltod (Apoptosis) entwickeln.1 die galectins und besonders galectin-3, werden vertraut in viele, wenn nicht alle, diese Prozesse miteinbezogen.

Ein ausführlicher Bericht der zeitgenössischen medizinischen Literatur auf galectins deckt ein aufregendes aber verwickeltes Bild auf. Einige Veröffentlichungen zeigen offenbar an, dass erhöhte Niveaus von galectin-3 im Blut oder im Gewebe mit der Frequenz der Feindseligkeit und einem erhöhten Stadium der Tumorweiterentwicklung verbunden sind.2-14 sind einige dieser Artikel von Marksteinbedeutung, weil sie eindrucksvolle Genauigkeit anzeigen, wenn Prüfung galectin-3 verwendet wird, um das Vorhandensein der Feindseligkeit herzustellen. Dieses ist offenbar der Fall mit Schilddrüsenkrebs7-11,15-18 und Darmkrebs.4,5,17 Ärzte und Patienten müssen aufmerksam gemacht werden solchen in hohem Grade bedeutenden Entwicklungen, und Handelslaborversuche müssen verfügbar werden, um diese Fortschritte zur medizinischen Versorgung von Patienten zu übersetzen.

Zusätzliche medizinische Forschung hat das Anheben oder die Senkung von Niveaus galectin-3 in Tiermodelle von Krebs miteinbezogen. Diese Studien haben auch eine Wechselbeziehung zwischen höheren Niveaus galectin-3 und Metastase hergestellt.19 etwas Kontroverse ergibt sich jedoch aus anderen Artikeln, die unterstreichen, dass gerade das Gegenteil mit anderen Feindseligkeiten gesehen wird. In solchen Fällen sind untere oder abwesende Niveaus galectin-3 mit einem aggressiveren biologischen Verhalten von bestimmten Krebsarten und höheren Niveaus von galectin-3 mit reiferen (unterschiedenen) Tumoren verbunden, die im Stadium Krebses weniger fortgeschritten sind.20-22 zum Beispiel, im Artikel durch Piantelli et al., wurde eine bedeutende Wechselbeziehung zwischen höheren Niveaus des Tumors galectin-3 und längerem Rückfall-freiem Überlebens- und Gesamtüberleben bei den Patienten gefunden, die mit Krebs des Kehlkopfes bestimmt wurden.23

Deshalb müssen wir spezifisch sein, ausführlich die Art von Krebs, wenn wir die Effekte von Niveaus galectin-3 auf Krebsdiagnose, Tumorstadium, Aggressivität und Überleben besprechen. Die Begleittafel zeigt solche Verhältnisse, aber der Leser sollte beachten dass dieses eine erste Annäherung und schließt nicht viele Tumorarten ein. Die biologischen Effekte, die in dieser Tabelle gezeigt werden, sind von der bedeutenden medizinischen Bedeutung.

Die Literatur auf galectin-3 wird im Licht der Forschung aufregender, die jetzt mehrfache Funktionen für dieses Protein aufdeckt. Die meisten der älteren Literatur konzentriert sich auf die Kohlenhydrat-bindenen Eigenschaften von galectin-3. Die Schwergängigkeit findet am Ende des Moleküls statt, das das C-Anschlussende genannt wird. Das andere Ende des Moleküls, genannt den N-Anschluss, Ende, ist für ein anderes wichtiges verantwortlich, die Tumorzelle vor Zelltod oder Apoptosis Funktion-schützend. Wenn eine spezifische Aminosäure (Serin) in der 6. Position vom N-Anschlussende aktiviert ist, wird ein chemischer Prozess angefangen, der eine „Antitodes“ chemische Reihenfolge auslöst. In diesem Fall wird die Krebszelle geschützt. Der zelluläre Mechanismus bezieht Schutz der Krebszellmitochondrien (die Kraftwerke für Normal und Krebszellen) vor dem Schaden wegen der Oxidation durch Stickstoffmonoxid mit ein.25 folglich, beenden Arbeiten galectin-3 am N-Anschluss, um die Krebszelle vor Zelltod oder den Apoptosis zu schützen, der durch Stickstoffmonoxid verursacht wird. Diese Zelltodbahn ist ein Schlüsselmechanismus in der Aktion der Strahlentherapie und auch einiger Chemotherapiedrogen wie Cisplatin.26 , der Aufregung solch einer Entdeckung hinzuzufügen, ist das Protein galectin-3 auch zur Funktion als Ein-Ausschalter gezeigt worden. Wenn das N-Anschlussende von galectin-3 aktiviert ist, schaltet es das Arbeiten des Kohlenhydrat-bindenen Endes des Proteins aus.27 , wenn das C-Anschlussende des Moleküls aktiviert ist, schaltet es die AntiApoptosisfunktion des N-Anschlussendes aus.28 folglich, ist galectin-3 ein Mehrprozeßprotein mit einem "ON"-Auslöser, zum der Tumorzelle vor Tod zu schützen oder einem "OFF"-Auslöser, der Tumorzellen zusammen binden lässt, um zusammenhängende Massen zu bilden, Bindegewebe einschließlich Blutgefäße einzudringen und metastasize und zu wachsen. Dieses ist eine Schlüsselentwicklung in unserem Verständnis des Krebsprozesses!

Geändertes Zitrusfruchtpektin trägt das Bild ein und bindet oben das C-Anschlussende des Proteins, welches die Fähigkeit der Tumorzellen blockiert, zusammenhängende Massen oder Krebszellen zu haften und zu bilden. Geändertes Zitrusfruchtpektin, in den Studien durch Strum et al. und Vermutung et al., verlangsamte den Prostata-spezifischen Eilschritt des Antigens (PSA) in den Männern mit Prostatakrebs.29,30 dieses konnten an PSA-Produktion abstellen einfach liegen, ohne Tumorzellproliferation zu beeinflussen. Andere Studien haben jedoch dass geändertes Zitrusfruchtpektin wirklich Tumorzellwachstum verringert, 31gezeigt und dass es in der Lage ist, an galectin-3 zu binden und Zellklebrigkeit, Invasion und Metastase zu verringern.32-34

Die zentrale Frage ist, ob MCP, zu der Zeit als es die Funktionen beeinflußt, die oben gemerkt werden, in der Lage ist, den Schalter am N-Anschlussende des Proteins galectin-3 abzustellen und so die Fähigkeit der Tumorzelle schwächt, sich vor Zerstörung durch Strahlung oder Chemotherapie zu schützen. Zusätzliche Studien sind wegen des möglicherweise großen Nutzens von MCP in der Behandlung einer Vielzahl Feindseligkeiten schlecht erforderlich. Die Diagnostik- und Inszenierungsauswirkungen für galectin-3 und andere galectins und die therapeutischen Auswirkungen für MCP sind von solcher Größe hinsichtlich Ermächtigungsmajorskonferenzen und von der weiteren Finanzierung auf dieser aufregenden Entwicklung.

Als schlußfolgerung scheint geändertes Zitrusfruchtpektin, ein wichtiger Abschwächungsfaktor in der Krebszellsteuerung und -tod zu sein.

Hinweise

1. Metastase Bresalier RS, Byrd JC, Brodt P, et al. der Leber und Adhäsion zum sinusförmigen Endothelium durch menschliche Darmkrebszellen hängt mit Kettenlänge des Mucinkohlenhydrats zusammen. Krebs Int J. 1998 am 18. Mai; 76(4): 556-62.

2. Iurisci I, Tinari N, Natoli C, Angelucci D, Cianchetti E, Iacobelli S. Concentrations von galectin-3 in den Seren von normalen Kontrollen und von Krebspatienten. Clin-Krebs Res. Apr 2000; 6(4): 1389-93.

3. Irimura T, Matsushita Y, Sutton RC, et al. erhöhter Inhalt eines endogener Gummilack tose-bindenen Lectin im menschlichen colorectal Motor- cinoma schritt bis zu metastatischen Stadien fort. Krebs Res. 1991 am 1. Januar; 51(1): 387-93.

4. Lotan R, Matsushita Y, Ohannesian D, et al. Laktose-bindener Lectinausdruck in den menschlichen colorectal Krebsgeschwüren. Beziehung zur Tumorweiterentwicklung. Carbohydr Res. 1991 am 25. Juni; 213:47-57.

5. Schoeppner-HL, Raz A, Ho SB, Bresalier RS. Ausdruck eines endogenes galac- tose-bindenen Lectin bezieht mit neoplas- Ticweiterentwicklung im Doppelpunkt aufeinander. Krebs. 1995 am 15. Juni; 75(12): 2818-26.

6. Lotan R, Ito H, Yasui W, Yokozaki H, Lotan D, Tahara E. Expression eines lactoside-bindenen Lectin 31-kDa in der normalen menschlichen Magenschleimhaut und in den Primär- und metastatischen gastrischen Krebsgeschwüren. Krebs Int J. 1994 am 15. Februar; 56(4): 474-80.

7. Xu XC, EL-Naggar AK, Ausdruck Lotan R. Differenzial von galectin-1 und galectin-3 in den Schilddrüsentumoren. Mögliches diag- nostic Auswirkungen. Morgens J Pathol. Sept 1995; 147(3): 815-22.

8. Orlandi F, Saggiorato E, Pivano G, et al. Galectin-3 ist eine voroperative Markierung des menschlichen Schilddrüsenkrebsgeschwürs. Krebs Res. 1998 am 15. Juli; 58(14): 3015-20.

9. Bartolazzi A, Gasbarri A, Papotti M, et al. Anwendung einer immunodiagnostic Methode für das Verbessern von präoperativen diagno- Si von knötenförmigen Schilddrüsenverletzungen. Lanzette. 2001 am 26. Mai; 357(9269): 1644-50.

10. Papotti M, Volante M, Saggiorato E, Deandreis D, Veltri A, Orlandi F. Role von immunodetection galectin-3 in der cytologi- cal-Diagnose Schilddrüse zystischen warzenartigen Motor- cinoma. Eur J Endocrinol. Okt 2002; 147(4): 515-21.

11. Inohara H, Honjo Y, Yoshii T, et al. Ausdruck von galectin-3 in Feinnadel aspi- veranschlagt als Diagnosemarkierungsunterscheiden gutartig von den bösartigen Schilddrüsenneoplasmen. Krebs. 1999 am 1. Juni; 85(11): 2475-84.

12. Bresalier RS, Byrd JC, Wang L, Raz A. Colon-Krebs Mucin: ein neuer Ligand für das Beta--galactoside-bindene Protein galectin-3. Krebs Res. 1996 am 1. Oktober; 56(19): 4354-7.

13. Bresalier RS, Yan PS, Byrd JC, Lotan R, Raz A. Expression des endogenes galac- tose-bindenen Proteins galectin-3 bezieht mit dem bösartigen Potenzial von Tumoren im Zentralnervensystem aufeinander. Krebs. 1997 am 15. August; 80(4): 776-87.

14. Honjo Y, Inohara H, Akahani S, et al. Ausdruck zellplasmatischen galectin-3 als prognostische Markierung im Zungenkrebsgeschwür. Clin-Krebs Res. Dezember 2000; 6(12): 4635-40.

15. Bartolazzi A, Papotti M, Erwägungen Orlandi F. Methodological betreffend den Gebrauch von Analyse des Ausdrucks galectin-3 in der präoperativen Bewertung von Schilddrüsenknötchen. J Clin Endocrinol Metab. Feb 2003; 88(2): 950; Autornantwort 950-1.

16. Cvejic D, Savin S, Golubovic S, Paunovic I, Tatic S, Havelka M. Galectin-3 und carci- noembryonic Antigenausdruck im medullären Schilddrüsenkrebsgeschwür: mögliches wirkliches tion zur Tumorweiterentwicklung. Histopathology. Dezember 2000; 37(6): 530-5.

17. Miyazaki J, Hokari R, Kato S, et al. erhöhter Ausdruck von galectin-3 in gastrischem Krebs prima- Relais und die metastatischen Lymphknoten. Oncol Repräsentant. 2002 November/Dezember; 9(6): 1307-12.

18. Saggiorato E, Cappia S, De Giuli P, et al. Galectin-3 als voroperatives immunocytodi- agnostische Markierung minimal Invasions-follic- des ular Schilddrüsenkrebsgeschwürs. J Clin Endocrinol Metab. Nov. 2001; 86(11): 5152-8.

19. Bresalier RS, Mazurek N, Sternberg LR, et al. Metastase des menschlichen Darmkrebses wird geändert, indem man Ausdruck des galactoside-bindenen Protein galectin 3. Betadarmleidens ändert. Aug 1998; 115(2): 287-96.

20. van den Brule Fa, Buicu C, Sobel ICH, Liu FT, Castronovo V. Galectin-3, ein laminin Bindeprotein, kann Adhäsion von menschlichen Melanomzellen zum laminin modulieren nicht. Neoplasma. 1995;42(5):215-9.

21. van den Brule Fa, Preis J, Sobel ICH, Lambotte R, expres- Castronovo V. Inverse sion von zwei laminin Bindeproteinen, 67LR und galectin-3, bezieht mit dem Invasionsphänotypus des trophoblastic Gewebes aufeinander. Biochemie Biophys Res Commun. 1994 am 30. Mai; 201(1): 388-93.

22. van den Brule Fa, Berchuck A, Bast RC, et al. differenzialer Ausdruck des laminin 67-kD Empfängers und menschliches laminin-bindenes Protein 31-kD in den menschlichen Eierstockkrebsgeschwüren. Krebs Eur J. 1994; 30A (8): 1096-9.

23. Piantelli M, Iacobelli S, Almadori G, et al. Mangel an Ausdruck von galectin-3 ist associat- Ed mit einem schlechten Ergebnis bei Knoten-negativen Patienten mit Kehlkopf- Schuppenartigzellen-carci- noma. J Clin Oncol. 2002 am 15. September; 20(18): 3850-6.

24. van den Brule Fa, Waltregny D, Liu FT, Castronovo V. Alteration des cytoplas- mic/Kernausdruckmuster von galectin-3 bezieht mit Prostatakrebsgeschwür progres- sion aufeinander. Krebs Int J. 2000 am 20. Juli; 89(4): 361-7.

25. Mond BK, Lee YJ, Kampf P, Jessup JM, Raz A, Kim-STUNDE. Galectin-3 schützt menschliche Brustkrebsgeschwürzellen gegen Stickstoffoxid verursachten Apoptosis: Auswirkung der Funktion galectin-3 während der Metastase. Morgens J Pathol. Sept 2001; 159(3): 1055-60.

26. Akahani S, Nangia-Makker P, Inohara H, Kim Stunde, Raz A. Galectin-3: ein neues anti- apoptotic Molekül mit einem Funktions-Gebiet BH1 (NWGR) der Familie Bcl-2. Krebs Res. 1997 am 1. Dezember; 57(23): 5272-6.

27. Mazurek N, Conklin J, Byrd JC, Raz A, Bresalier RS. Phosphorylierung der galactoside-bindenen Betaulates Umb. des Proteins galectin-3, die an seine Ligands binden. J-Biol. Chem. 2000 am 17. November; 275(46): 36311-5.

28. Yoshii T, Fukumori T, Honjo Y, Inohara H, Kim Stunde, phosphoryla- Raz A. Galectin-3 tion wird für seine anti-apoptotic Funktions-tion und Zellzyklusfestnahme angefordert. J-Biol. Chem. 2002 am 1. März; 277(9): 6852-7. Epub 2001 am 27. November.

29. Klimpern Sie SB, Scholz M, McDermed J, McCulloch M, Eliaz I. Modified-Zitrusfrucht, die Pektin Eilschritt PSA verlangsamt: eine Versuchsklinische studie. Papier dargestellt an: Internationale Konferenz auf Diät und Verhinderung des Krebses; Mai 1999; Tampere, Finnland.

30. Vermutung BW, Scholz Lux, Strum SB, Flucht Relais, Johnson HJ, Jenrich RI. Geändertes Zitrusfruchtpektin (MCP) erhöht den Eilschritt Antigens des Prostata-specif IC in den Männern mit Prostatakrebs: eine Pilotstudie der Phase II. Prostatakrebs Prostatadis. 2003;6(4):301-4.

31. Hayashi A, Gillen Wechselstrom, Lott-JR. Effekte der täglichen oralen Einnahme Quercetin chal- Kegels und des geänderten Zitrusfruchtpektins. Altern Med Rev. Dezember 2000; 5(6): 546-52.

32. Inohara H, Raz A. Effects natürlichen COM plex Kohlenhydrats (Zitrusfruchtpektin) auf Mausemelanomzelleigenschaften bezog sich auf Funktionen galectin-3. Glycoconj J. Dezember 1994; 11(6): 527-32.

33. Nangia-Makker P, Hogan V, Honjo Y, et al. Hemmung des menschlichen Krebszellwachstums und Metastase in den nackten Mäusen durch orale Aufnahme des geänderten Zitrusfruchtpektins. Nationaler Krebs Inst J. 2002 am 18. Dezember; 94(24): 1854-62.

34. Pienta kJ, Naik H, Akhtar A, et al. Hemmung der spontanen Metastase in einem Rattenprostata-Krebsmodell durch Mund-adminis- tration des geänderten Zitrusfruchtpektins. Nationaler Krebs Inst J. 1995 am 1. März; 87(5): 348-53.