MOLKEPROTEIN



Inhaltsverzeichnis

Stange

Bild Molkeprotein regte die starke Verbreitung und die Unterscheidung von osteoblastic Zellen MC3T3-E1 an.
Bild Molke und Krebs
Bild Der Einfluss des diätetischen Molkeproteins auf Gewebeglutathion und die Alterskrankheiten
Bild Senkung des Effektes des diätetischen Kaseins des Milchmolkeproteins V. auf Plasma- und Lebercholesterinkonzentrationen in den Ratten
Bild Antibakterielles Spektrum von lactoferricin B, ein starkes bakterizides Peptid leitete von der N-Anschlussregion des Rinderlaktoferrins ab
Bild Schaden der äußeren Membran der enterischen gramnegativen Bakterien durch Laktoferrin und Transferrin
Bild Antibakterielle Tätigkeit des Laktoferrins und des Pepsin-abgeleiteten Laktoferrinpeptidfragments


Stange



Molkeprotein regte die starke Verbreitung und die Unterscheidung von osteoblastic Zellen MC3T3-E1 an.

Takada Y, Aoe S, Kumegawa M
Ernährungswissenschafts-Labor, Snow Brand Milk Product Co. Ltd., Saitama, Japan.
Biochemie Biophys Res Commun 1996 am 14. Juni; 223(2): 445-9

Wir überprüften die Effekte des Molkeproteins auf osteoblastic Zellen MC3T3-E1. Dieses Protein verursachte mengenabhängige Zunahmen der Vereinigung des Thymidins [3H] und DNA-Gehalt in den Zellen. Es erhöhte auch den Gesamtprotein- und Hydroxyprolininhalt in den Zellen. Diese Tätigkeiten waren hitzebeständig, als das Protein bei 75 Grad C zu 90 Grad C für 10 Min. erhitzt war. Wärmebehandeltes Molkeprotein wurde zuerst auf einer Monos-Spalte fraktioniert, und der aktive Bruch (grundlegender Proteinbruch) wurde dann an Superose 12 angewendet. Die Molekulargewicht der Wirkanteile waren ungefähr 10.000 und 14.000 DA, wie mit Gelfiltration bestimmt. Die innere Lösung eines umgestülpten Darmbeutels, der in einer Lösung von intaktem BP ausgebrütet wurde (grundlegendes Protein), von Pepsin-verdautem BP oder von Pepsin/von Pankreatin-verdautem BP regte auch die Vereinigung des Thymidins [3H] an. So können diese Wirkanteile durch die Därme vielleicht durchdringen oder absorbiert werden. Wir schlagen die Möglichkeit vor, dass der Wirkanteil im Molkeprotein eine wichtige Rolle in der Knochenbildung spielt, indem er osteoblasts aktiviert.



Molke und Krebs

Kennedy RS Konok GP Bounous G Baruchel S Lee TD
Krebsbekämpfendes Res (1995 November/Dezember) 15 (6B): 2643-9

Konzentration des Glutathions (GSH) ist in den meisten Tumorzellen hoch und dieses ist möglicherweise ein wichtiger Faktor im Widerstand zur Chemotherapie. Vorhergehende in-vitro- und Tierversuche haben eine differenziale Antwort des Tumors gegen normale Zellen zu den verschiedenen Cysteinliefersystemen gezeigt. Im Besonderen zeigte eine in-vitroprobe dass bei Konzentrationen, die GSH-Synthese in den normalen menschlichen Zellen, ein besonders vorbereitetes Molkeproteinkonzentrat, Immunocal verursachen, GSH-Entleerung und Hemmung der starker Verbreitung in den menschlichen Brustkrebszellen verursacht. Auf der Grundlage von diese Informationen wurden fünf Patienten mit metastatischem Krebsgeschwür der Brust, einem des Pankreas und einem der Leber 30 Gramm dieses Molkeproteinkonzentrates eingezogen, das für sechs Monate täglich ist. Bei sechs Patienten waren die Niveaus der Blutlymphozyte GSH im Wesentlichen über Normal am Anfang und reflektierten hohe Niveaus des Tumors GSH. Zwei Patienten (#1, #3) aufgewiesene Zeichen der Tumorregression, Normalisierung des Hämoglobins und der Zusatzlymphozytenzählungen und ein nachhaltiger Tropfen von Niveaus der Lymphozyte GSH in Richtung zum Normal. Zwei Patienten (#2, #7) Stabilisierung des Tumors gezeigt, erhöhte Hämoglobinniveaus. Bei drei Patienten (#4, #5, #6,) kam die Krankheit mit einer Tendenz in Richtung von höheren Niveaus der Lymphozyte GSH weiter. Diese Ergebnisse zeigen an, dass Molkeproteinkonzentrat möglicherweise Tumorzellen von GSH verbrauchen und sie anfälliger für Chemotherapie machte.



Der Einfluss des diätetischen Molkeproteins auf Gewebeglutathion und die Alterskrankheiten

Bounous G, Gervais F, Amer V, Batist G, Gold P
Clin investieren MED (1989 Dezember) 12(6): 343-9

Diese Studie verglich die Effekte einer Molke-reichen Diät (Diät 20 g/100 g), mit der des Purina-Mäusechow-chows oder der Kasein-reichen Diät (Diät 20 g/100 g), auf den Leber- und Herzglutathionsinhalt und auf das Überleben von alten Mäusen des Mann C57BL/6NIA. Die Studie wurde während eines begrenzten Beobachtungszeitraums von 6,3 Monaten durchgeführt. In den Mäusen, welche die proteinreiche Diät der Molke zwischen 17 Monaten und 20 Monaten des Alters eingezogen wurden, wurde der Herzgewebe- und Lebergewebeglutathionsinhalt erheblich über den entsprechenden Werten der Diät-eingezogenen und Purina-eingezogenen Mäuse des Kaseins erhöht. Mäuse zogen die Molkeproteindiät am Anfang des Alterns bei 84 Wochen aufgewiesener Lebensverlängerung verglichen mit den Mäusen ein, die Purina-Mäusechow-chow über den 6.3-monatigen Beobachtungszeitraum eingezogen wurden, der vom Alter von 21 Monaten verlängert (entsprechend einem menschlichen Alter von 55 Jahren) auf 26-27 Monate des Alters (entsprechend einem menschlichen Alter von 80 Jahren), währenddessen 55% Sterblichkeit beobachtet wurde. Die entsprechende Mittelüberlebenszeit von Mäusen zog die definierte Kaseindiät ist fast identisch zu der von Purina-eingezogenen Kontrollen ein. Körpergewichtkurven waren in allen drei diätetischen Gruppen ähnlich. Folglich scheint eine Molkeproteindiät, die Leber- und Herzglutathionskonzentration in den Alternmäusen zu erhöhen und Langlebigkeit über einen 6.3-monatigen Beobachtungszeitraum zu erhöhen.



Senkung des Effektes des diätetischen Kaseins des Milchmolkeproteins V. auf Plasma- und Lebercholesterinkonzentrationen in den Ratten

Zhang X, Beynen Wechselstrom
Br J Nutr (Jul 1993) 70(1): 139-46

Der Effekt des diätetischen Molkeproteins gegen Kasein auf Plasma- und Lebercholesterinkonzentrationen wurde in den weiblichen, frisch entwöhnten Ratten nachgeforscht. Die ausgeglichenen, gereinigten Diäten, die entweder Molkeprotein oder Kasein enthalten, oder die Aminosäuremischungen, die diese Proteine simulieren, wurden benutzt. Die cholesterinreichen Diäten (10 Gramm Cholesterin pro Kilogramm-Zufuhr) hatten entweder 150 oder 300 Gramm Protein oder Zufuhr der Aminosäuren /kg. Die Diäten wurden für 3 Wochen gegeben. Auf dem niedrigen diätetischen Proteinniveau beeinflußte Molkeprotein gegen Kasein nicht Plasmagesamtcholesterin, aber senkte die Konzentration des Lebercholesterins. Auf dem hohen Diätetischproteinniveau senkte Molkeprotein erheblich Plasma- und Lebercholesterin und auch Plasmatriacylglyzerole. Der hypocholesterolemische Effekt des Molkeproteins war mit einer Abnahme am Sehr-niedrig-Dichtelipoproteincholesterin verbunden. Bei der hohen diätetischen Proteinkonzentration verringerte Molkeprotein die fäkale Ausscheidung von Gallenflüssigkeiten im Vergleich zu Kasein. Die Effekte des intakten Molkeproteins gegen Kasein wurden nicht durch die Aminosäuremischungen reproduziert, die diese Proteine simulieren. Es wird versuchsweise vorgeschlagen, dass der Cholesterin-Senkungseffekt des Molkeproteins in den Ratten durch Hemmung der hepatischen Cholesterinsynthese verursacht wird.



Antibakterielles Spektrum von lactoferricin B, ein starkes bakterizides Peptid leitete von der N-Anschlussregion des Rinderlaktoferrins ab

Bellamy W, Takase M, Wakabayashi H, Kawase K, Tomita M
J Appl Bacteriol (Dezember 1992) 73(6): 472-9

Eine physiologisch verschiedene Strecke der grampositiven und gramnegativen Bakterien wurde gefunden, um gegen Hemmung und Inaktivierung anfällig zu sein durch lactoferricin B, ein Peptid, das durch gastrische Pepsinverdauung des Rinderlaktoferrins produziert wurde. Die Liste von anfälligen Organismen umfasst Escherichia Coli, Salmonellen Enteritidis, Klebsiella pneumoniae, Proteus vulgaris, Enterocolitica-, Pseudomonas-Aeruginosa, Campyl-Bakterium jejuni, Staphylococcus aureus, Streptococcus- mutans, Corynebakteriumdiphtheriae, Listeria monocytogenes und Clostridium Perfringens Yersinia. Die Konzentrationen von lactoferricin B erfordert, um komplette Hemmung des Wachstums zu verursachen schwankten innerhalb des Bereiches 0,3 bis 150 micrograms/ml, abhängig von der Belastung und dem Kulturmedium, die verwendet wurden. Das Peptid zeigte Tätigkeit gegen Escherichia Coli O111 über der Strecke pH 5,5 bis 7,5 und war effektivste Unteretwas alkalische Bedingungen. Seine antibakterielle Wirksamkeit wurde in Anwesenheit Na+-, K+-, Mg2+- oder Ca2+-Ionen oder in Anwesenheit der verschiedenen Puffersalze verringert. Lactoferricin B war tödlich und verursachte einen schnellen Verlust der Kolonienbildungsfähigkeit in die meisten geprüften Spezies. Pseudomonas fluorescens, die Enterokokke, die fäkal ist und Bifidobacterium-Belastungen bifidum, waren gegen dieses Peptid in hohem Grade beständig.



Schaden der äußeren Membran der enterischen gramnegativen Bakterien durch Laktoferrin und Transferrin

Ellison Funktelegrafie 3d, Giehl TJ, LaForce FM
Stecken Sie Immun (Nov. 1988) 56(11) an: 2774-81

Wir nahmen an, dass die Eisen-bindenen Proteine die gramnegative äußere Membran beeinflussen konnten, die der des Chelierer EDTA in gewissem Sinne ähnlich ist. Die Fähigkeit des Laktoferrins und des Transferrins, radioaktives lipo Polysaccharid (LANGSPIELPLATTEN) von einem UDP-Galaktose epimerase unzulänglichen Escherichia- Colimutanten und von den wild-artigen Salmonella- Typhimuriumbelastungen freizugeben wurde geprüft. Initiale studiert im Barbituratacetatpuffer zeigte, dass EDTA und Laktoferrin bedeutende Freigabe von LANGSPIELPLATTEN von allen drei Belastungen verursachen. Weitere Studien fanden, dass LANGSPIELPLATTEN-Freigabe durch die Eisensättigung des Laktoferrins blockiert wurde, aufgetreten zwischen pH 6 und 7,5, waren für bakterielle Konzentrationen von 10(4) bis 10(7) CFU/ml vergleichbar, und erhöht bei Zunahme der Laktoferrinkonzentrationen. Studien unter Verwendung der Knäuel balancierten die Salzlösung, die Kalzium ermangelt und Magnesium zeigte, dass Transferrin LANGSPIELPLATTEN-Freigabe auch verursachen könnte. Zusätzlich erhöhten Laktoferrin und Transferrin den antibakteriellen Effekt einer subinhibitory Konzentration von rifampin, eine Droge, die durch die bakterielle äußere Membran ausgeschlossen wurde. Diese Arbeit zeigt, dass diese Eisen-bindene Proteine die gramnegative äußere Membran beschädigen und bakterielle äußere Membranpermeabilität ändern.



Antibakterielle Tätigkeit des Laktoferrins und des Pepsin-abgeleiteten Laktoferrinpeptidfragments

Yamanouchi K, Tomita M, Giehl TJ, Ellison Funktelegrafie 3d,
Stecken Sie Immun (Feb 1993) 61(2) an: 719-28

Rezente Arbeit hat angezeigt, dass zusätzlich zu verbindlichem Eisen, menschliches Laktoferrin die äußere Membran von gramnegativen Bakterien beschädigt. In dieser Studie bestimmten wir, ob Rinderlaktoferrin und ein Pepsin abgeleitetes Rinderfragment des laktoferrinpeptids (lactoferricin) ähnliche Tätigkeiten haben. Wir fanden dass 20 microM Rinderlaktoferrin und 20 microM lactoferricin Freigabe tatsächlich beschrifteter [3H] Lipopolysaccharide (LANGSPIELPLATTEN [3H]) von drei Bakterienstämmen, von Escherichia Coli CL99 1-2, von Salmonella Typhimurium SL696 und von Salmonellen Montevideo SL5222. Unter den meisten Bedingungen wird mehr LANGSPIELPLATTEN durch das Peptidfragment als durch ganzes Rinderlaktoferrin freigegeben. Entweder in Anwesenheit des Laktoferrins oder des lactoferricin gibt es erhöhte Tötung von Escherichia Coli CL99 1-2 durch Lysozym. Wie menschliches Laktoferrin haben Rinderlaktoferrin und lactoferricin die Fähigkeit zu binden, um tatsächlich beschriftete Moleküle der LANGSPIELPLATTEN freizugeben [3H]. Zusätzlich zu diesen Effekten während Rinderlaktoferrin höchstens bakteriostatisch war, zeigte lactoferricin konsequente bakterizide Tätigkeit gegen gramnegative Bakterien. Dieser bakterizide Effekt wird durch die Kationen Ca2+, Mg2+ moduliert und F3+ aber ist Unabhängiges der Osmolarität des Mediums. Transmissions-Elektronenmikroskopie von den bakteriellen Zellen ausgesetzt lactoferricin Show, welche die unmittelbare Entwicklung der Elektron-dichten „Membran mit Blasen bedeckt.“ Diese Experimente bieten Beweis an, dass Rinderlaktoferrin und lactoferricin die äußere Membran von gramnegativen Bakterien beschädigen. Außerdem hat das Peptidfragment lactoferricin direkte bakterizide Tätigkeit. Da Laktoferrin proteolytischen Faktoren in vivo ausgesetzt wird, die das lactoferricin Fragment zerspalten konnten, sind die Effekte dieses Peptids von der mechanistischen und physiologischen Relevanz.